Vrije Universiteit Amsterdam

Eiwitvouwing geassisteerd door moleculaire chaperones


* Startdatum: 22-12-2009


* Tijd: 10.45


* Locatie: Aula


* Titel: Eiwitvouwing geassisteerd door moleculaire chaperones


* Spreker: S.G.M. Calmat


* Promotor: prof.dr. S.M. van der Vies prof.dr. C.F. Schmidt


* Onderdeel: Faculteit der Exacte Wetenschappen


* Wetenschapsgebied: Exacte wetenschappen


* Evenementtype: Promotie

In haar promotieonderzoek heeft Stephane Calmat de dynamiek en het mechanisme van de chaperonne-afhankelijke vouwing van het manteleiwit bestudeerd door onder andere gebruik te maken van fluorescentie spectroscopie. Ze heeft de tijd bepaald die het manteleiwit nodig heeft om in de vouwingsholte van het GroEL-gp31 complex te binden, om te vouwen tot de juiste structuur en om in gevouwen toestand de holte te verlaten. Bij het onderzoek bleek dat het manteleiwit van de T4 bacteriofaag het snelste vouwt van alle eiwitten die tot dus ver bestudeerd zijn.

Eiwitten zijn essentiële moleculen die worden geproduceerd als lineaire ketens van aminozuren in de levende cel. Om hun biologische activiteit te verkrijgen moeten de aminozuurketens vouwen tot een unieke drie dimensionale structuur. Hierbij worden ze geholpen door speciale eiwitten die moleculaire chaperonnes worden genoemd. Een van de belangrijkste moleculaire chaperonnes is het GroEL-GroES complex uit de bacterie Escherichia coli. Wanneer deze bacterie wordt geïnfecteerd door virussen worden ook de virale eiwitten, die specifieke delen van het virus vormen zoals de kop (mantel) en de staart, gevouwen door het GroEL-GroES chaperone complex. Bacteriofaag T4 daarentegen gebruikt een chaperonne complex bestaande uit GroEL van de gastheer en gp31 van de bacteriofaag. Dit hybride complex is essentieel is voor de vouwing van het manteleiwit van de bacteriofaag.


© Copyright Vrije Universiteit Amsterdam