Vrije Universiteit Amsterdam
Eiwitvouwing geassisteerd door moleculaire chaperones
* Startdatum: 22-12-2009
* Tijd: 10.45
* Locatie: Aula
* Titel: Eiwitvouwing geassisteerd door moleculaire chaperones
* Spreker: S.G.M. Calmat
* Promotor: prof.dr. S.M. van der Vies prof.dr. C.F. Schmidt
* Onderdeel: Faculteit der Exacte Wetenschappen
* Wetenschapsgebied: Exacte wetenschappen
* Evenementtype: Promotie
In haar promotieonderzoek heeft Stephane Calmat de dynamiek en het
mechanisme van de chaperonne-afhankelijke vouwing van het manteleiwit
bestudeerd door onder andere gebruik te maken van fluorescentie
spectroscopie. Ze heeft de tijd bepaald die het manteleiwit nodig
heeft om in de vouwingsholte van het GroEL-gp31 complex te binden, om
te vouwen tot de juiste structuur en om in gevouwen toestand de holte
te verlaten. Bij het onderzoek bleek dat het manteleiwit van de T4
bacteriofaag het snelste vouwt van alle eiwitten die tot dus ver
bestudeerd zijn.
Eiwitten zijn essentiële moleculen die worden geproduceerd als
lineaire ketens van aminozuren in de levende cel. Om hun biologische
activiteit te verkrijgen moeten de aminozuurketens vouwen tot een
unieke drie dimensionale structuur. Hierbij worden ze geholpen door
speciale eiwitten die moleculaire chaperonnes worden genoemd. Een van
de belangrijkste moleculaire chaperonnes is het GroEL-GroES complex
uit de bacterie Escherichia coli. Wanneer deze bacterie wordt
geïnfecteerd door virussen worden ook de virale eiwitten, die
specifieke delen van het virus vormen zoals de kop (mantel) en de
staart, gevouwen door het GroEL-GroES chaperone complex. Bacteriofaag
T4 daarentegen gebruikt een chaperonne complex bestaande uit GroEL van
de gastheer en gp31 van de bacteriofaag. Dit hybride complex is
essentieel is voor de vouwing van het manteleiwit van de bacteriofaag.
© Copyright Vrije Universiteit Amsterdam