Persbericht van de Universiteit Utrecht
4 maart 2010
Onderzoeker ontdekt hoe foutieve eiwitvouwing plaatsvindt
Nieuw perspectief voor medicijn tegen BSE en Alzheimer
Nieuwe testen die onthullen hoe foutieve eiwitvouwing plaatsvindt, vormen een belangrijke ontdekking waarmee op termijn wellicht medicijnen ontwikkeld kunnen worden tegen prionziektes zoals de gekke koeienziekte (BSE) en de ziekte van Creutzfeldt-Jacob (CJD) of vergelijkbare eiwitstapelingsziekten zoals de ziekte van Alzheimer. Ronald Boshuizen ontwikkelde deze nieuwe testen. Op woensdag 10 maart promoveert hij op dit onderwerp aan de faculteit Diergeneeskunde van de Universiteit Utrecht.
Verkeerd vouwende eiwitten die vervolgens gaan stapelen, spelen een belangrijke rol in de ontwikkeling hersenaandoeningen zoals de gekkekoeienziekte (BSE), de ziekte van Creutzfeldt-Jacob (CJD) of de ziekte van Alzheimer. Ronald Boshuizen ontwikkelde testen om inzicht te krijgen in de structuur van de gestapelde prioneiwitten. Met het verkregen inzicht heeft hij korte stukjes eiwit ontworpen waarmee de ongewenste stapeling gestopt kan worden.
Fout eiwit
Eiwitten zijn de bouwstenen en de regelaars van een biologisch systeem. Alle eiwitten hebben een specifieke vorm om hun taken te kunnen uitvoeren. In het 'productieproces' van eiwitten zijn er meerdere systemen die er voor zorgen dat ze de gewenste vorm aannemen. Soms gaat dat fout en kan een ziekte zich ontwikkelen. Prionen, de ziekteverwekkers van BSE en de ziekte van Creutzfeldt-Jacob, zijn foutief gevouwen versies van eiwitten die onder andere in het hersenweefsel voorkomen. Het eiwit in de verkeerd gevouwen vorm werkt als een mal die het goed gevouwen eiwit in de foutieve vorm dwingt. Het uiteindelijke resultaat is het afsterven van hersencellen.
Fundament
Op basis van Boshuizens bevindingen over hoe de foutieve vouwing van eiwitten plaatsvindt, kunnen medicijnen ontwikkeld worden die deze foutieve stapeling kunnen blokkeren. Een opmerkelijk resultaat is dat de foutieve vouwing eerst gestimuleerd moet worden, voordat de stapeling van de fout gevouwen eiwitten te remmen is met een daarvoor speciaal ontworpen stukje eiwit. Wanneer deze strategie van stimuleren en remmen om een prionziekte te stoppen klinisch effect heeft, kan zij wellicht ook toegepast worden bij andere aandoeningen die veroorzaakt worden door foutief vouwende eiwitten.
Promotie
Ronald Boshuizen promoveert op woensdag 10 maart, om 14.30 uur, in het Academiegebouw, Domplein 29 op zijn proefschrift The structural core of prion disease. Zijn promotoren zijn prof. dr. R.H. Meloen en prof. dr. P.J.M. Rottier. Copromotor is dr. J.P.M. Langedijk.
Universiteit Utrecht