Structure and function of substrate-binding domains of ABC-transporters
Datum: 23 april 2010
Promotie: dhr. R.P.A. Berntsson, 13.15 uur, Academiegebouw,
Broerstraat 5, Groningen
Proefschrift: Structure and function of substrate-binding domains of
ABC-transporters
Promotor(s): prof.dr. B. Poolman, prof.dr. D.J. Stolboom
Faculteit: Wiskunde en Natuurwetenschappen
Nieuwe ontdekkingen over membraaneiwitten in melkbacterie
Hoe leeft en werkt een bacterie? Om bacteriën, zoals de melkbacterie
Lactococcus lactis, steeds beter in te kunnen zetten bij de productie
van bijvoorbeeld voedings- of geneesmiddelen is dat belangrijk te
weten. Veel belangstelling gaat uit naar het drukke verkeerstransport
van stoffen in en uit de bacterie. Vooral het transport door het
omhulsel van de bacterie, de membraan, is een uitdagend
onderzoeksterrein. Daarbij spelen zogenaamde
substraat-bindingseiwitten, die specifieke moleculen door de
membraanbarrière heen helpen, een cruciale rol. Ronnie Berntsson
onderzocht de relatie tussen structuur en functie van enkele van deze
substraat-bindingseiwitten.
Een groot deel van zijn werk gaat over het oligopeptide bindingseiwit
OppA, dat uit Lactococcus lactis komt. (OppA is een deel van de
ABC-transporter oligopeptidepermease, met de naam Opp.) L. lactis
leeft in melk, en om te overleven moet de bacterie voedingsstoffen
importeren. Opp speelt een rol in die import, het eiwit importeert
kleine, in stukken geknipte delen van melkeiwitten, namelijk peptiden
van a-, b- en k-caseïne. OppA zit aan de buitenkant van de cel vast in
het celmembraan, en werkt als een eerste bindingsplek voor die
peptiden. Nadat OppA een peptide heeft gebonden, geeft het het peptide
door aan het deel van Opp dat in het celmembraan zit en dat er voor
zorgt dat het peptide naar de binnenkant van de cel gaat. Berntsson
bepaalde verschillende kristalstructuren van OppA, zowel met als
zonder gebonden peptide. Op basis van die structuren was Berntsson in
staat een nieuw model te presenteren dat verklaart hoe OppA peptiden
kan binden. Hij leverde het bewijs voor dit model door een nieuwe
kristalstructuur te presenteren, samen met een verdere biochemische
karakterisatie van OppA. Ook van een ander eiwit, OpuAC, wist hij de
kristalstructuur te bepalen. OpuAC is een deel van het ABC-transport
eiwit dat glycinebetaïne importeert om osmotische druk te voorkomen.
Voor Berntssons onderzoek was het nodig om selenomethionine te kunnen
inbouwen in eiwitten die in L. lactis geproduceerd zijn. Ook daarvoor
ontwikkelde hij een methode.
Ronnie Per-Arne Berntsson (Zweden, 1981) studeerde biotechnologie aan
de Chalmers University of Technology. Zijn promotieonderzoek deed hij
bij de afdeling Biochemie van het Groningen Biomolecular Sciences and
Biotechnology Institute, het Netherlands Proteomics Centre en het
Zernike Institute for Advanced Materials. Zijn onderzoek werd
gefinancierd met een Marie Curie early stage training grant. Hij
blijft als postdoc verbonden aan de RUG.
Laatst gewijzigd: 13 april 2010 10:12
Rijksuniversiteit Groningen